Skoltips för lärare

april 4, 2008

Proteiner

Sparat under: fakta, kemi — skoltips @ 08:19

PROTEINER

Proteiner tillhör de viktigaste byggnadsmaterialen i naturen. De bygger upp muskler, senor, hud, ben och hår. Även enzymer är proteiner. Enzymer katalyserar flertalet reaktioner i vår kropp. Proteiner är uppbyggda av aminosyror. Alla aminosyror som ingår i proteiner har minst en karboxyl-syragrupp och en aminogrupp. De funktionella grupperna är bundna till samma kolatom, sk alfa-aminosyror. Aminosyrorna innehåller både en bas, NH2-gruppen och en syra, karboxylgruppen. De är alltså amfolyter. För varje aminosyra finns två isomera former som är varandras spegelbild. De kallas D- och L-aminosyror.

Peptider

Då aminosyror kopplas samman bildas peptider. Reaktionen går alltid till på samma sätt. Karboxylgruppen i en aminosyra reagerar med aminogruppen i en annan och bildar en peptidbindning. En vattenmolekyl spjälkas av, dvs en kondensationsreaktion. En peptid som är uppbyggd av två aminosyror, kallas dipeptid. Är den uppbyggd av tre, kallas den tripeptid osv. Om det är fler än tio aminosyror sammankopplade talar man om en polypeptid.

Proteiners aminosyror

Proteiner är liksom peptider uppbyggda av aminosyror sammanfogade med peptidbindningar. De största proteinmolekyler man känner till har mer än 25 000 aminosyraenheter. Det finns 20 olika aminosyror i proteiner. Dessa 20 olika aminosyror kan sättas samman på många olika sätt och med olika antal, kombinationsmöjligheterna är astronomiska. Aminosyrorna har olika egenskaper beroende på om sidokedjan R är opolär eller polär. I hela världen används samma förkortningar för aminosyrorna. Växter kan framställa alla de 20 aminosyrorna som de behöver från enklare byggstenar. Människan däremot kan, liksom djur i allmänhet inte göra detta. För den vuxna människan finns åtminstone åtta aminosyror som måste tillföras kroppen med födan. De brukar kallas essentiella, livsnödvändiga aminosyror och de är; isoleucin, valin, metionin, tryptofan, lysin, leucin, treonin och fenylalanin. Proteiner i naturen är uppbyggda enbart av L-aminosyror. Hos några bakterier har man dock i cellmembranet också funnit D-aminosyror. Proteiner finns till exempel i köttkorv, ägg och även i mjölk. Bilden visar några franska korvar från Provance (författarfoto).

Proteiner har många uppgifter

I alla celler finns proteiner. Proteiner har viktiga funktioner i cellerna.Varje cell innehåller tusentals olika proteiner. De kan t.ex fungera som: A) Stödsubstans. Bygger upp muskler, hår, naglar och ingår i brosk, bindväv och senor. B) Enzymer. Enzymer är katalysatorer som styr alla kemiska reaktioner i cellerna. C) Transportmolekyler I blodet transporterar proteinet hemoglobin syre till cellerna och albumin transporterar fettsyror. Genom cellmembranet förs ämnen ut och in i cellerna med hjälp av membranbundna proteiner. D) Kontrollmolekyler Vissa hormoner t.ex insulin och tillväxthormon är proteiner. E) Försvarsmolekyler Kroppens immunförsvar förmedlas av antikroppar i blodet. De är proteiner. Bakterietoxiner och ormgifter kan också vara proteiner med försvarsfunktioner. F) Näring Proteiner i födan bryts vid matspjälkningen ner till aminosyror som tas upp i blodet och transporteras till cellerna. De används för att bygga upp nya proteiner och som bränsle.

Primärstruktur

Primärstrukturen talar om vilka aminosyror som ingår i proteinet och i vilken ordning de är hopkopplade. Ett annat ord för primärstruktur är aminosyrafrekvens. Insulin var det första protein man lyckades bestämma primärstrukturen för. Det innehåller 51 aminosyror. Man har visat att det finns ett samband mellan förändringar i proteiners primärstruktur och vissa ärftliga sjukdomar. En sådan är blodsjukdomen sickle-cell anemi, som beror på att en aminosyra, glutaminsyra i hemoglobinmolekylen bytts ut mot aminosyran valin.

Sekundär struktur

Proteiner har även sekundärstrukturer. De uppkommer när vätebindningar bildas mellan olika aminosyror i polypeptidkedjan. Det finns huvudsakligen två typer av sekundärstrukturer.

Alfa-helix struktur
Aminosyrakedjan bildar en spiralstruktur som benämns alfa-helix. Varje varv i spiralen innehåller 3,6 aminosyror.
Beta-struktur

Peptidkedjorna ligger i svagt veckade strängar. Dessa strängar kan lägga sig intill varandra och bindas samman av vätebindningar till beta-strukturer (beta-sheets).

Tertiär struktur

Varje biologiskt aktivt protein har sin egen unika tredimensionella struktur, en tertiärstruktur. Där intar alfa-helixar, beta-strukturer och polypeptidslingor utan sekundärstrukturer bestämda platser i rymden. Den yttre formen är i det närmaste sfärisk och dessa proteiner kallas därför globulära proteiner. Exempel på globulära proteiner är myoglobin, albumin och de flesta enzymer.
Hemoglobin
är ett syretransporterande protein som finns i blodet. Myoglobin finns i muskler och binder syre starkare än hemoglobin. Tertiärstrukturen är av största betydelse för den biologiska funktionen. Flera olika typer av krafter stabiliserar tertiärstrukturen, vätebindningar, kovalenta bindningar och elektostatiska krafter (jonbindning).

Kvartär struktur

Hos många proteiner bildar molekylerna komplex. Molekylerna som vardera är hopveckade till en tertiärstruktur, fogas samman till en kvartärstruktur. Som exempel kan nämnas kollagen. Kollagen är det dominerande proteinet i hud, senor och brosk. Det har en struktur av tre helixar som påminner om hur en stålvajer är tvinnad. Strukturen hos kollagen förklarar segheten hos en sena. Ytterligare ett exempel är keratin. Hår och naglar består till största del av keratin. Keratinet har fiberstruktur. Molekylerna hålls samman av vätebindningar och svavelbryggor. Då hår permanentas bryts först befintliga svavelbryggor. Håret tvingas sedan inta en annan form och nya svavelbryggor bildas mellan molekylerna.

Denaturering

Vitan i ett vanligt hönsägg innehåller många olika proteiner, i huvudsak albumin. Upphettas äggvitelösningen till temperaturer över 60 grader blir proteinet svårlösligt och faller ut. Alla vattenlösliga proteiner uppför sig på detta sätt. Man säger att proteinet denatureras, vilket innebär att proteinet blir svårlösligt och de biologiska egenskaperna går förlorade. Vid denaturering bryts de svaga bindningar som stabiliserar sekundär och tertiärstrukturen. Denaturering sker också om proteinlösningens pH-värde ändras betydligt eller med vissa salter. Om proteinet kan återta sin struktur igen efter det att störningen avlägsnats är denatureringen reversibel. Om man upphettar en äggvitelösning kraftigt och länge t.ex. kokar ägg fälls proteinet ut fullständigt. Det koagulerar. Koagulering är irreversibel denaturering. Koagulering inträffar också om joner av tungmetaller som kvicksilver, bly, kadmium och koppar får reagera med proteiner. Tungmetalljoner är därför mycket farliga för organismer. tungmetalljoner binds t ex till proteiner i äggvita och mjölk, Det förklarar varför äggvita och mjölk används som motmedel vid tungmetallförgiftningar.

Galna kosjukan – proteiner som smittämnen

Infektionssjukdomar förorsakas av smittämnen som kan vara bakterier, virus eller svampar. Dessa kan, på grund av sin arvsmassa, föröka sig och därigenom ge upphov till olika sjukdomstillstånd. Smittämnen som ger den sk. galna kosjukan, förstör hjärnan. Nobelpristagaren i medicin 1997, Pruisner, har lagt fram en hypotes att galna kosjukan orsakas av proteiner som kallas prioner. Pruisner visade också att ett sjukdomsalstrande protein kunde "föröka sig" utan att medföra någon arvsmassa. Även galna kosjukan och vissa former av Alzheimers sjukdom orsakas av proteiner som föreligger i felaktig rymdstruktur. Det anses nu troligt att nya former av Creutzfeldt-Jakobs sjukdom, vilken drabbar oss människor, beror på samma protein, som det som orsakar galna kosjukan hos djur.

Blogga med WordPress.com.